아밀로이드 단백질 분해 효소 연구

November 3, 2017

USF (University of South Florida) Laura J. Blair 교수팀은 인간 효소가 신경퇴행성 질환에서 비정상적인 단백질을 분해할 가능성 연구결과를 2017년 6월 27일 PLOS Biology에 발표 [1]

 

신경퇴행성 질환의 비정상적인 단백질 응집체에는 모두 proline이라는 아미노산이 들어 있는데, 이 단백질의 독특한 구조는 아미노산 사슬이 구부러져 단백질 영역을 함께 쌓아서 아밀로이드 형성을 촉진

 

아밀로이드는 비정상적으로 접혀서 함께 덩어리가 되어 불용성 올리고머와 피브릴을 형성하는 단백질로 많은 신경퇴행성 질환의 원인

 

정상적인 단백질 접이식 과정에서 CyP40은 proline을 목적지로 가져 가서 뚜렷한 체인 굽힘 형성을 생성하고 아밀로이드 발달을 지원

 

연구팀은 알츠하이머병의 쥐 모델을 사용하여 CyP40이 응집된 타우의 생성을 감소시켜 용해도를 높이고, 파킨슨병의 골격인 alpha-synuclein을 파괴하는 것을 발견

 

Cyp40이 타우 및 알파 - 시누클레인의 덩어리를 풀 수 있다는 사실은 유사한 활성을 가진 40개 이상의 다른 인체 단백질 중 하나가 신경 퇴행성 질환 치료에 중요한 역할을 할 수 있음을 시사

[1] Baker, Jeremy D., et al. "Human cyclophilin 40 unravels neurotoxic amyloids." PLoS biology 15.6 (2017): e2001336.

http://journals.plos.org/plosbiology/article?id=10.1371/journal.pbio.2001336

https://www.medicalnewstoday.com/articles/318138.php?sr

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